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<!DOCTYPE html>

<title>Protein-Protein-Interaktion</title>

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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Protein-Protein-Interaktion</span></h1>

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</div>

<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr"><p>Eine <b>Protein-Protein-Interaktion</b> ist eine Wechselwirkung zwischen zwei oder mehreren <a href="Proteine" class="mw-redirect" title="Proteine">Proteinen</a>. Sie beruht überwiegend auf nicht-<a href="Kovalent" class="mw-redirect" title="Kovalent">kovalenten</a> Wechselwirkungen, wie <a href="Van-der-Waals-Kr%C3%A4fte" title="Van-der-Waals-Kräfte">Van-der-Waals-Kräften</a> und <a href="Wasserstoffbr%C3%BCckenbindung" title="Wasserstoffbrückenbindung">Wasserstoffbrückenbindungen</a>, <a href="Elektrostatik" title="Elektrostatik">elektrostatischen Wechselwirkungen</a> und <a href="Hydrophober_Effekt" class="mw-redirect" title="Hydrophober Effekt">hydrophoben Effekten</a> der <a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäurereste</a> oberflächennaher <a href="Proteindom%C3%A4ne" title="Proteindomäne">Proteindomänen</a> zwischen den beteiligten Proteinen.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eigenschaften">Eigenschaften</h2></div>

<p>Protein-Protein-Interaktionen spielen eine Schlüsselrolle bei praktisch allen biologischen Prozessen, an denen Proteine beteiligt sind. Dazu zählen insbesondere <a href="Signaltransduktion" title="Signaltransduktion">Signaltransduktionsprozesse</a>, <a href="Transport_(Biologie)" title="Transport (Biologie)">Transportfunktionen</a> und das <a href="Zytoskelett" class="mw-redirect" title="Zytoskelett">Zytoskelett</a>. Daher sind Protein-Protein-Interaktionen Gegenstand der Forschung für viele Bereiche der <a href="Biowissenschaften" title="Biowissenschaften">Biowissenschaften</a>. Die Gesamtheit der Protein-Protein-Interaktionen, welche im menschlichen Organismus ein Netzwerk von etwa 650.000 Wechselwirkungen bilden,<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> wird im Allgemeinen auch als <a href="Interaktom" title="Interaktom">Interaktom</a> bezeichnet und ist in Datenbanken wie <a href="KEGG" class="mw-redirect" title="KEGG">KEGG</a> und <a href="Reactome" title="Reactome">Reactome</a> registriert. Besonders viele Interaktionen weisen Proteine in <a href="Proteinkomplex" title="Proteinkomplex">Proteinkomplexen</a> und <a href="Adapterprotein" title="Adapterprotein">Adapterproteine</a> auf. Analog definierte Interaktionen sind z. B. <a href="Protein-Lipid-Interaktion" title="Protein-Lipid-Interaktion">Protein-Lipid-Interaktionen</a>, <a href="Protein-RNA-Interaktion" title="Protein-RNA-Interaktion">Protein-RNA-Interaktionen</a> und <a href="Protein-DNA-Interaktion" title="Protein-DNA-Interaktion">Protein-DNA-Interaktionen</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Liste_von_Methoden_zur_Aufklärung_von_Protein-Protein-Interaktionen"><span id="Liste_von_Methoden_zur_Aufkl.C3.A4rung_von_Protein-Protein-Interaktionen"></span>Liste von Methoden zur Aufklärung von Protein-Protein-Interaktionen</h2></div>

<p>Protein-Protein-Interaktionen können im Zuge einer <a href="Proteincharakterisierung" title="Proteincharakterisierung">Proteincharakterisierung</a> experimentell mit Hilfe biochemischer und biophysikalischer Methoden untersucht werden. Dazu zählen unter anderem:

</p>

<ul><li>das <a href="Hefe-Zwei-Hybrid-System" title="Hefe-Zwei-Hybrid-System">Hefe-Zwei-Hybrid-System</a> und das bakterielle Zwei-Hybrid-System, zwei molekularbiologische Verfahren unter Verwendung von Fusionsproteinen, die nach Interaktion einen funktionstüchtigen Transkriptionsfaktor in Zellen bilden</li>

<li>das <a href="Molekulares_Display" title="Molekulares Display">molekulare Display</a>, z. B. das <a href="Phagendisplay" class="mw-redirect" title="Phagendisplay">Phagendisplay</a> oder das <a href="Hefe-Display" title="Hefe-Display">Hefe-Display</a>, ist ein Screeningverfahren, bei dem Proteine auf der Oberfläche von Bakteriophagen exprimiert werden und deren codierende cDNA nach Interaktion identifiziert werden kann</li>

<li>der <a href="F%C3%B6rster-Resonanzenergietransfer" title="Förster-Resonanzenergietransfer">Förster-Resonanzenergietransfer</a> und der <a href="Biolumineszenz-Resonanzenergietransfer" title="Biolumineszenz-Resonanzenergietransfer">Biolumineszenz-Resonanzenergietransfer</a>, basiert auf einem physikalischen Phänomen, bei dem Farbstoff-konjugierte Proteine einen Energietransfer bei einer Interaktion zeigen</li>

<li>die <a href="Bimolekulare_Fluoreszenzkomplementation" title="Bimolekulare Fluoreszenzkomplementation">bimolekulare Fluoreszenzkomplementation</a>, einem biochemisch-biophysikalischen Verfahren, das auf einer Vereinigung zweier zuvor getrennter Fragmente des <a href="Gr%C3%BCn_fluoreszierendes_Protein" title="Grün fluoreszierendes Protein">grün fluoreszierenden Proteins</a> nach Interaktion mit den konjugierten Proteinen beruht, analog die Enzymfragment-Komplementation</li>

<li>die <a href="Fluoreszenzkorrelationsspektroskopie" title="Fluoreszenzkorrelationsspektroskopie">Fluoreszenzkorrelationsspektroskopie</a> und die <a href="Fluoreszenz-Lebenszeit-Korrelations-Spektroskopie" title="Fluoreszenz-Lebenszeit-Korrelations-Spektroskopie">Fluoreszenz-Lebenszeit-Korrelations-Spektroskopie</a></li>

<li>der <a href="Scintillation_proximity_assay" class="mw-redirect" title="Scintillation proximity assay">Scintillation proximity assay</a>, bei dem eine <a href="Szintillation_(Strahlungsphysik)" title="Szintillation (Strahlungsphysik)">Szintillation</a> nach Bindung eines radioaktiv markierten Protein verstärkt wird.</li>

<li>die <a href="Oberfl%C3%A4chenplasmonenresonanzspektroskopie" title="Oberflächenplasmonenresonanzspektroskopie">Oberflächenplasmonenresonanzspektroskopie</a> (SPR, eng. <i>surface plasmon resonance</i>), ein quantitatives physikalisches Verfahren, das auf einer Detektion der Änderung der Schichtdicke der gebundenen Proteine nach einer Interaktion beruht</li>

<li>die <a href="Bio-Layer-Interferometrie" title="Bio-Layer-Interferometrie">Bio-Layer-Interferometrie</a> misst die veränderte Interferenz bei Zugabe eines Proteins auf eine Schicht eines anderen Proteins</li>

<li>die <a href="NMR-Spektroskopie" class="mw-redirect" title="NMR-Spektroskopie">NMR-Spektroskopie</a>, ein Verfahren zur Bestimmung der räumlichen Struktur eines Proteins</li>

<li><a href="Ligandenbindungstest" title="Ligandenbindungstest">Ligandenbindungstest</a> wie z. B. die <a href="Radioligand" title="Radioligand">Radioligand</a>-Bindung im <a href="Filterbindungstest" title="Filterbindungstest">Filterbindungstest</a>, ein quantitatives biochemisches Verfahren, das auf einer Strahlungsmessung eines mobilen radioaktiv markierten Proteinliganden nach Interaktion mit einem immobilisierten Protein beruht</li>

<li>der <a href="Alanin-Scan" class="mw-redirect" title="Alanin-Scan">Alanin-Scan</a>, mehrere gezielte <a href="Mutagenese" title="Mutagenese">Mutagenesen</a> zur Identifikation der zur Bindung notwendigen <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a></li>

<li>die <a href="Vernetzung_(Chemie)" title="Vernetzung (Chemie)">Quervernetzung</a>, ein chemisches Verfahren zur Fixierung von interagierenden Proteinen zur späteren Analyse, kann auch in vivo unter Benutzung photo-reaktiver Aminosäureanaloga erfolgen, die während der Expression in die Proteine eingebaut werden, meist kombiniert mit einem <a href="Western_Blot" title="Western Blot">Western Blot</a> oder <a href="MALDI-TOF" title="MALDI-TOF">MALDI-TOF</a>.</li>

<li>das <a href="Isopeptag" title="Isopeptag">Isopeptag</a> vernetzt benachbarte Proteine enzymatisch.</li>

<li>der <a href="Label-Transfer" title="Label-Transfer">Label-Transfer</a> überträgt ein Signal von einem Molekül auf ein anderes Bindendes.</li>

<li>die <a href="Affinit%C3%A4tschromatographie" title="Affinitätschromatographie">Affinitätschromatographie</a>, einem <a href="Chromatographie" title="Chromatographie">chromatographischen Trennverfahren</a> unter Verwendung einer Protein-konjugierten stationären Phase zur Isolierung interagierender Proteine in der mobilen Phase</li>

<li>die <a href="Affinit%C3%A4tselektrophorese" title="Affinitätselektrophorese">Affinitätselektrophorese</a>, einem der Affinitätschromatographie ähnlichen elektrophoretischen Verfahren</li>

<li><a href="Pulldown-Assay" title="Pulldown-Assay">Pulldown-Assays</a> wie z. B. die <a href="Ko-Immunpr%C3%A4zipitation" class="mw-redirect" title="Ko-Immunpräzipitation">Ko-Immunpräzipitation</a> oder <a href="SPINE_(Molekularbiologie)" class="mw-redirect" title="SPINE (Molekularbiologie)">SPINE</a> (Strep-protein interaction experiment), Methoden, die auf einer Fällung und anschließenden Analyse von Proteinkomplexen beruht</li>

<li><a href="Quantitative_immunoprecipitation_combined_with_knock-down" title="Quantitative immunoprecipitation combined with knock-down">Quantitative immunoprecipitation combined with knock-down</a> (QUICK)<sup id="cite_ref-PMID23051728_2-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID23051728-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li>

<li><a href="Native_Gelelektrophorese" title="Native Gelelektrophorese">Native Gelelektrophoresen</a> zeigen bei Interaktion von Proteinen deren verändertes Laufverhalten in der Gelelektrophorese.</li>

<li>der <a href="Far-Western-Blot" title="Far-Western-Blot">Far-Western-Blot</a> verwendet nach einer Inkubation eines Western Blots mit dem Interaktionspartner diesen als Ziel einer <a href="Immunf%C3%A4rbung" class="mw-redirect" title="Immunfärbung">Immunfärbung</a></li>

<li><a href="Proximity_Ligation_Assay" title="Proximity Ligation Assay">Proximity Ligation Assay</a></li>

<li><a href="Protein-fragment_complementation_assay" class="mw-redirect" title="Protein-fragment complementation assay">Protein-fragment complementation assays</a> wie das <a href="Split-TEV" title="Split-TEV">Split-TEV</a>, analog zur bimolekularen Fluoreszenzkomplementation, jedoch mit zwei Enzymhälften anstatt zwei Fluorophorhälften.</li>

<li><a href="Thermal_Shift_Assay" title="Thermal Shift Assay">Thermal Shift Assay</a>, Messung der veränderten Denaturierungstemperatur bei gebundenen Liganden</li>

<li><a href="Microscale_Thermophoresis" class="mw-redirect" title="Microscale Thermophoresis">Microscale Thermophoresis</a></li>

<li><a href="Isotherme_Titrationskalorimetrie" title="Isotherme Titrationskalorimetrie">Isotherme Titrationskalorimetrie</a></li>

<li>BioID <i>(</i>engl. <i>proximity-dependent biotin identification</i>) beruht auf der Expression eines Fusionsproteins mit einer unspezifischen <a href="Biotin" title="Biotin">Biotin</a>-Protein-Ligase gefolgt vom Nachweis der biotinylierten Proteine<sup id="cite_ref-PMID22412018_3-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID22412018-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li>

<li>Durch eine <a href="Dichtegradientenzentrifugation" title="Dichtegradientenzentrifugation">Dichtegradientenzentrifugation</a> oder eine <a href="Gel-Permeations-Chromatographie" class="mw-redirect" title="Gel-Permeations-Chromatographie">Gel-Permeations-Chromatographie</a> kann der veränderte <a href="Hydrodynamischer_Radius" title="Hydrodynamischer Radius">hydrodynamische Radius</a> eines Proteinkomplexes bestimmt werden.</li></ul>

<p>Durch den Vergleich der <a href="Aminos%C3%A4uresequenz" title="Aminosäuresequenz">Aminosäuresequenz</a> mit Datenbanken wie <a href="BLAST-Algorithmus" title="BLAST-Algorithmus">BLASTp</a> und <a href="Pfam" title="Pfam">Pfam</a> können sequenzverwandte Proteine mit bekannten Funktionen einen Hinweis auf die möglichen Funktionen des zu untersuchenden Proteins geben. Darüber hinaus ist mit Hilfe theoretischer, computergestützter Verfahren im Zuge einer <a href="Proteinstrukturvorhersage" title="Proteinstrukturvorhersage">Proteinstrukturvorhersage</a> die Voraussage von Protein-Protein-Interaktionen teilweise möglich.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li><span class="book">Adams, Peter; Golemis, Erica: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Protein-protein interactions: a molecular cloning manual</cite>. Cold Spring Harbor Laboratory Press, Plainview, N.Y 2005, ISBN 0-87969-723-7 (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Protein-Protein-Interaktion&rft.au=Adams%2C+Peter%3B+Golemis%2C+Erica&rft.btitle=Protein-protein+interactions%3A+a+molecular+cloning+manual&rft.date=2005&rft.genre=book&rft.isbn=0879697237&rft.place=Plainview%2C+N.Y&rft.pub=Cold+Spring+Harbor+Laboratory+Press" style="display:none"> </span></span></li>

<li><a href="Friedrich_Lottspeich" title="Friedrich Lottspeich">Friedrich Lottspeich</a>, <a href="Joachim_Engels" class="mw-redirect" title="Joachim Engels">Joachim W. Engels</a>, Solodkoff Zettlmeier Lay: <i>Bioanalytik</i>. 3. Auflage, Spektrum, Heidelberg, 2012, ISBN 978-3827400413.</li>

<li><a href="Hubert_Rehm" title="Hubert Rehm">Hubert Rehm</a>, Thomas Letzel: <i><a href="Der_Experimentator" title="Der Experimentator">Der Experimentator</a>: Proteinbiochemie / Proteomics</i>. 6. Auflage, Spektrum, Heidelberg 2009, ISBN 978-3827423122.</li>

<li>Werther, Meike; Seitz, Harald: Protein-Protein interaction. Springer 2008, ISBN 978-3-540-68820-4</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">Stumpf M, Thorne T, <i>et al.</i>: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Estimating the size of the human interactome</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">PNAS</cite>. 105. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>19</span>, 2008, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>6959</span> (englisch, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.pnas.org/cgi/content/abstract/105/19/6959?etoc">pnas.org</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Protein-Protein-Interaktion&rft.atitle=Estimating+the+size+of+the+human+interactome&rft.au=Stumpf+M%2C+Thorne+T%2C+et+al.&rft.date=2008&rft.genre=journal&rft.issue=19&rft.jtitle=PNAS&rft.pages=6959&rft.volume=105.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-PMID23051728-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID23051728_2-0">↑</a></span> <span class="reference-text">S. Schmollinger, D. Strenkert, V. Offeddu, A. Nordhues, F. Sommer, M. Schroda: <i>A protocol for the identification of protein-protein interactions based on 15N metabolic labeling, immunoprecipitation, quantitative mass spectrometry and affinity modulation.</i> In: <i>Journal of visualized experiments : JoVE.</i> Nummer 67, 2012, S. , <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.3791/4083">10.3791/4083</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23051728?dopt=Abstract">PMID 23051728</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3490270/">PMC 3490270</a> (freier Volltext).</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID22412018-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID22412018_3-0">↑</a></span> <span class="reference-text">K. J. Roux, D. I. Kim, M. Raida, B. Burke: <i>A promiscuous biotin ligase fusion protein identifies proximal and interacting proteins in mammalian cells.</i> In: <i><a href="Journal_of_Cell_Biology" title="Journal of Cell Biology">Journal of Cell Biology</a>.</i> Band 196, Nummer 6, März 2012, S. 801–810, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1083/jcb.201112098">10.1083/jcb.201112098</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22412018?dopt=Abstract">PMID 22412018</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3308701/">PMC 3308701</a> (freier Volltext).</span>

</li>

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